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Amminoacidi

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Gli amminoacidi sono gli elementi costruttivi delle proteine. Essi si combinano tra loro formando un legame peptidico secondo una reazione di condensazione con eliminazione una molecola di acqua. Le proteine sono definite dalla loro unica sequenza dei prodotti di questi legami; questa sequenza è detta struttura primaria della proteina. Allo stesso modo in cui le lettere dell'alfabeto possono combinarsi a formare una infinita varietà di parole, così gli amminoacidi possono legarsi per formare una immensa varietà di proteine.

Gli amminoacidi che compaiono nelle proteine di tutti gli organismi viventi sono 20 (anche se studi recenti portano questo numero a 23) e sono sotto il controllo genetico, cioè le loro caratteristiche sono codificate nel DNA. Alcuni dei 20 amminoacidi ordinari sono detti essenziali (o standard), in quanto non possono essere biosintetizzati direttamente da un organismo, devono pertanto essere assunti col cibo.

Gli amminoacidi sono anche, ovviamente, le unità base di FoldIt. Nella struttura della proteina ogni amminoacido contribuisce dando una possibilità di legame allo scheletro della proteina e, normalmente, ha un gruppo laterale. Lo scheletro della proteina determina gli aspetti strutturali di base della proteina, i gruppi laterali invece determinano i dettagli della sua funzione biologica.


Di seguito la lista degli amminoacidi che si possono trovare giocando a FoldIt. C'è la possibilità che ne vengano utilizzati degli altri, pochi in verità, ma questi sono certamente quelli più comuni.


Amminoacido Sigla Lettera Polarità del gruppo lat. Acidità o basicità del gruppo lat. Indice idropatico[1]
Alanina Ala A apolare neutro 1.8
Arginina Arg R polare basico (fortemente) -4.5
Asparagina Asn N polare neutro -3.5
Acido aspartico Asp D polare acido -3.5
Cisteina Cys C polare neutro 2.5
Acido glutammico Glu E polare acido -3.5
Glutammina Gln Q polare neutro -3.5
Glicina Gly G apolare neutro -0.4
Istidina His H polare basico (debolmente) -3.2
Isoleucina Ile I apolare neutro 4.5
Leucina Leu L apolare neutro 3.8
Lisina Lys K polare basico -3.9
Metionina Met M apolare neutro 1.9
Fenilalanina Phe F apolare neutro 2.8
Prolina Pro P apolare neutro -1.6
Serina Ser S polare neutro -0.8
Treonina Thr T polare neutro -0.7
Triptofano Trp W apolare neutro -0.9
Tirosina Tyr Y polare neutro -1.3
Valina Val V apolare neutro 4.2


Amminoacido.png

Amminoacido α con gruppo laterale generico R

ChimicaModifica

In chimica gli amminoacidi sono molecole organiche nella cui struttura c'è sia il gruppo funzionale dell'ammina (-NH2) sia quello dell'acido carbossilico (-COOH).

In biochimica il termine amminoacidi si riferisce più spesso agli α-amminoacidi, di formula generica NH2CHRCOOH, cioè quelli il cui gruppo amminico ed il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio (chiamato appunto carbonio α).

Ogni amminoacido presenta uno specifico gruppo laterale (detto anche gruppo R). In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).

La reazione di legame tra due amminoacidi, con l'eliminazione della molecola d'acqua, è data da:

NH2-CHR-COOH + NH2-CHR'-COOH --> NH2-CHR-CO-NH-CHR'-COOH + H2O


ConsiderazioniModifica

  • Un forte ponte disolfuro (S-S) può crearsi a volte tra gli atomi di zolfo (S) presenti nei gruppi laterali di due amminoacidi Cisteina. Questo fatto gioca un ruolo molto importante nella conformazione tridimensionale della proteina.
  • I gruppi laterali polari solitamente preferiscono rimanere in un ambiente polare come quello creato dall'acqua che circonda le proteine.


NoteModifica

  1. Kyte J & RF Doolittle: A simple method for displaying the hydropathic character of a protein in: Journal of Molecular Biology issue 157, 1982, pages 105–132 PDF; 1.9 MB

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