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Le strutture in natura sono compatte

Uno degli aspetti più importanti di cui tener conto quando si ripiegano le proteine è la loro compattezza finale. Quando una nuova catena di amminoacidi si forma in una cellula, avrà una forma tridimensionale ben definita (la sua "struttura nativa"). I componenti all'interno della molecola ripiegata risultano essere disposti in modo molto compatto, senza che ci ciano vuoti tra di loro. In FoldIt si può avere un'idea dei vuoti presenti nella propria proteina selezionando il comando "Show Voids" dal menù "View". Eliminare quanti più vuoti possibili incrementa di molto il punteggio raggiunto.


Ricerca dello stato a più bassa energiaModifica

IdrofobiaIdrofilia.jpg

Gruppi laterali IDROFOBICI (arancioni) e IDROFILI (blu)

Perché le proteine sono compatte? E' una storia di amore-odio, di forze opposte. Innanzitutto alcuni dei gruppi laterali degli amminoacidi sono idrofili (in blu), cioè "amano" l'acqua, perché possiedono delle cariche elettriche mediante le quali creare dei legami a idrogeno con essi. Anche gli amminoacidi che formano lo scheletro della proteina possiedono delle deboli cariche elettriche e gradiscono la presenza di acqua.

Esistono però anche dei gruppi laterali idrofobici (in arancione) che in natura fanno di tutto per evitare l'acqua. Queste forze di attrazione e repulsione raggiungono un equilibrio all'interno della proteina: subito dopo la sintetizzazione, la catena di amminoacidi inizia a compattarsi posizionando i gruppi laterali idrofobici verso il suo interno e quelli idrofili verso l'esterno, in un certo senso schermando il nucleo dal contatto con l'acqua.

La configurazione (forma) che meglio bilancia dinamicamente le opposte forze in campo, viene denominata "stato a più bassa energia" di quella proteina. Questo stato è poi quello effettivamente verificabile in natura. La compattezza della proteina non è dunque lo scopo principale che persegue la natura; è piuttosto la conseguenza di questo tentativo (non sempre ben riuscito nemmeno in natura) di proteggere gli elementi idrofobi dal contatto con l'acqua.


Foglietti ed eliche all'interno della proteinaModifica

Humanfyn.jpg

Proteina umana con foglietti e legami a idrogeno

Ci sono altre forze in gioco nel ripiegamento di una proteina come ad esempio l'attrazione tra gruppi laterali dotati di carica, l'angolo dei legami, ecc... ma la schermatura delle parti idrofobiche è certamente l'elemento principale da considerare. Ma i gruppi laterali idrofobici sono ovviamente attaccati alla catena principale e questa è formata da elementi (amminoacidi) dotati di carica: ognuno di essi è "polare" cioè dotato sia di carica positiva che di carica negativa.

Come fa questa catena di elementi polarizzati a rimanere stabile quando una parte di essa è ripiegata verso l'interno, in una sorta di zona non-polare? La soluzione è abbastanza "elegante". Lo scheletro della proteina forma delle eliche o dei foglietti che possono legarsi mediante legami a idrogeno che neutralizzano le cariche.

Ci sono alcune proteine che presentano dei vuoti al loro interno che si vanno a riempire con molecole d'acqua legate mediante legami a idrogeno con gli elementi polarizzati presenti. In questi casi l'acqua è considerata parte integrante della proteina. Queste sono eccezioni, assolutamente non la regola.


Cosa hanno a che fare i foglietti e le eliche con la compattezza?Modifica

I foglietti e le eliche sono per loro natura delle strutture compatte e stabili, inoltre favoriscono la creazione di legami a idrogeno che stabilizzano l'intera struttura proteica.

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