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Struttura

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Struttura e funzione

Le proteine, che sono lunghe catene di amminoacidi, sono indispensabili agli esseri viventi. Esse hanno una organizzazione tridimensionale (struttura) molto complessa a cui è associata sempre una funzione biologica. Da questa considerazione deriva uno dei dogmi fondamentali della biologia: "Struttura <--> Funzione", nel senso che ad ogni diversa organizzazione strutturale posseduta da una proteina (detta proteina nativa) è associata una specifica funzione biologica. Da questo punto di vista le proteine possono essere classificate in due grandi famiglie: le proteine globulari e le proteine a struttura fibrosa. Queste due organizzazioni riflettono le due grosse separazioni funzionali che le contraddistinguono:

  • Le proteine fibrose svolgono funzioni generalmente biomeccaniche, esse per es. rientrano nella costituzione delle unghie, dei peli, dello strato corneo dell'epidermide, ecc., opponendo una valida difesa contro il mondo esterno.
  • Le proteine globulari sono coinvolte in specifiche e molteplici funzioni biologiche, per es. gli enzimi, i pigmenti respiratori, molti ormoni e gli anticorpi, responsabili della difesa immunitaria.


Predire la struttura partendo dalla sequenza di amminoacidiModifica

La conformazione assunta da ogni proteina è completamente determinata dalle leggi della chimica e della fisica. Ogni amminoacido della catena presenta una caratteristica repulsione o attrazione nei confronti dell'acqua e questo porta la catena di amminoacidi a conformarsi cercando di assecondare nel miglior modo possibile queste "preferenze".

Dal momento che una data catena di amminoacidi ha una sola stabile conformazione a bassa energia (la sua conformazione nativa), e dato che questa conformazione è determinata da leggi note, si potrebbe pensare che sia facile predire la struttura delle proteine a partire solamente dalla sequenza di amminoacidi. Non è così. La proteina si può ripiegare in così tanti modi che nemmeno un computer potrebbe analizzarli tutti. Non per nulla il ripiegamento delle proteine è sempre stato un grosso problema per gli scienziati.

Lo scopo di FoldIt, ovviamente, è quello di vedere se gli umani possano determinare correttamente la struttura delle proteine utilizzando il PC e degli eccellenti strumenti software.


Sottotipi di strutture proteicheModifica

I ricercatori hanno suddiviso i tipi di strutture proteiche in sottotipi, per una migliore comprensione dell'argomento:
StruttureProteiche.jpg

Strutture proteiche (ogni blocchetto colorato rappresenta un amminoacido)


La Struttura primaria è la sequenza di amminoacidi che compogono la proteina, uniti in una sorta di lunga catena dai legami peptidici. La forma assunta non è rilevante per la struttura primaria, interessa solo la sequenza.

Quando due amminoacidi si uniscono tramite un legame peptidico, formano un dipeptide, tre amminoacidi uniti insieme formano un tripeptide e così via. L'intera catena di amminoacidi viene infatti definita anche come polipeptide. Il polipeptide ha una direzionalità, con il primo e l'ultimo amminoacido liberi di legarsi, ma questa non ha rilevanza nel ripiegamento delle proteine.

Le proteine umane sono composte da 20 diversi amminoacidi (chiamati anche "residui") e considerando anche che un amminoacido può comparire più volte nella stessa catena polipeptidica, il numero delle combinazioni possibili è enorme: una sequenza di 100 amminoacidi in teoria può codificare miliardi e miliardi di proteine diverse. Quelle più comuni sono composte dai 50 ai 2000 residui.


La Struttura secondaria si riferisce alla conformazione spaziale dei blocchi costruttivi delle catene. In FoldIt troviamo le α Eliche con forma a spirale e i Foglietti β, strisce piatte. Le lunghezze e dimensioni di questi blocchi possono variare ma le loro forme essenziali sono sempre le stesse. Ogni proteina contiene come minimo una di queste strutture essenziali, più spesso ne contiene parecchie. Queste strutture secondarie servono principalmente per stabilizzare il nucleo della proteina ed esse stesse sono stabilizzate dai legami a idrogeno.

Sebbene non siano delle strutture secondarie "regolari", entrano in questa categoria anche le Congiunzioni; tipicamente sono le sezioni che connettono eliche e foglietti, ma non solo. Questi segmenti possono assumere molte forme e la loro lunghezza è variabile. Pur non condividendo una forma comune, queste strutture sono frequentemente implicate nelle funzioni proteiche; ottenere una loro conformazione corretta è molto importante, tanto quanto lo è per eliche e foglietti.


La Struttura terziaria (dal punto di vista termodinamico è la forma con la più bassa energia libera) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova. La struttura terziaria è stabilizzata tra gli altri da legami a idrogeno e ponti disolfuro.


La Struttura quaternaria è quella che deriva dall'associazione di due o più unità polipeptidiche, unite tra loro da legami deboli (e a volte ponti disolfuro) in un modo molto specifico, come ad esempio avviene nella costituzione dell'emoglobina, la molecola responsabile del trasporto dell'ossigeno nell'organismo. In FoldIt non si ha a che fare con proteine multiple quindi questa struttura non è rilevante per il gioco.


La struttura secondaria e FoldItModifica

Sebbene lo scopo ultimo in FoldIt è la struttura terziaria della proteina (cioè la conformazione nativa), la maggiorparte del tempo la si passa a giocare con le strutture secondarie, muovendole, riarrangiandole e perfezionandole. Ha molto senso quindi imparare come siano fatte le strutture secondarie ideali (eliche, foglietti e congiunzioni).

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